Biokemija enzimi. Struktura, svojstva i funkcije

Stanica za svakog živog organizma, milijuni kemijske reakcije odvijaju. Svaki od njih je važno, tako da je važno održavati brzinu od bioloških procesa na visokom nivou. Gotovo svaki reakciju katalizira po enzima. Što su enzimi? Koja je njihova uloga u kavezu?

Enzimi. definicija

Termin „enzim” dolazi od latinske fermentum - kvasac. Oni također mogu biti pozvani enzime iz grčkog en Zyme - „u skokovi i granice.”

Enzimi - biološki aktivne tvari, tako da svaka reakcija se pojavljuje u stanici, ne mogu bez njih. Ovi spojevi djeluju kao katalizatori. Prema tome, svaki enzim ima dva glavna svojstva:

1) Enzim ubrzava biokemijske reakcije, ali se ne koristi.

2) Vrijednost konstante ravnoteže ne mijenja, nego samo ubrzava postizanje ove vrijednosti.

Enzimi ubrzati biokemijske reakcije u tisućama, a u nekim slučajevima, milijun puta. To znači da u nedostatku enzimskog sustava sve unutar stanične procese gotovo je zaustavljen, a sama stanica umire. Dakle, uloga enzima kao aktivnih sastojaka je visoka.

Razne enzima omogućuje diverzifikaciju reguliraju stanični metabolizam. U svakom kaskadu reakcija koje su sudjelovale različite klase enzima. Biološki katalizatori imaju visoku selektivnost kroz određeni konformacija molekule. T. Da, u većini slučajeva su enzimi proteina u prirodi, što se u visokom ili kvartarne strukture. Razlog je opet specifičnost molekule.

Funkcija enzima u stanici

Glavni zadatak enzima - ubrzanje odgovarajuće reakcije. Bilo kaskade procesa, jer razgradnje vodikovog peroksida i završava glikolize zahtijeva prisutnost biološkog katalizatora.

Ispravan rad enzima postići visoku specifičnost za određeni supstrat. To znači da se katalizator može samo ubrzati određene reakcije i više, čak i vrlo slični. Do stupnja specifičnosti enzima, sljedeće skupine:

1) Enzimi s apsolutnim specifičnosti kada katalizirana samo jednim reakcije. Na primjer, kolagenaza probavlja kolagen i maltaze cijepa maltozu.

2) enzima s relativne specifičnosti. To uključuje tvari koje mogu katalizirati određenu klasu reakcije, na primjer, hidrolitičkim cijepanjem.

biokatalizator rad počinje s vezom njegovog aktivnog mjesta na podlogu. U isto vrijeme govoriti o komplementarnoj interakciji sličan ključem. To se odnosi na puni susret s podlogom tvori aktivne centre, što ga čini moguće ubrzati reakciju.

Slijedeći stupanj sastoji se u tijeku reakcije. Njegova brzina povećava djelovanjem enzimskog kompleksa. Na kraju smo dobili enzim koji je povezan s produktima reakcije.

Završna faza - za uklanjanje produkata reakcije iz enzima, nakon čega je aktivno mjesto ponovno postaje slobodan za drugu operaciju.

Shematski, rad enzima u svakoj fazi može se napisati kao:

1) S + V -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, gdje je S - je supstrat, E - enzim i P - proizvoda.

klasifikacija enzima

U ljudskom tijelu, možete pronaći velik broj enzima. Sve znanje o njihovim funkcijama i rad su sistematizirana, a kao rezultat toga je postojao zajednički klasifikacija, kroz koje možete lako odrediti što je poseban katalizator. Evo šest osnovnih klasa enzima, kao i neki primjeri podskupina.

1. Oksidoreduktaza.

Enzimi iz ove klase katalizirati redoks reakcije. Ukupno 17 dobiven podskupine. Oksidoreduktaze obično nisu dio proteina daje vitamin ili hem.

Među oksidoreduktaze često nalaze sljedeće podskupine:

a) dehidrogenaza. Biokemija-dehidrogenaze enzima koji cijepaju atome vodika i prijenos na drugi supstrat. Ova podskupina je najčešće u reakcijama disanje, fotosintezu. Kao dio dehidrogenaze je nužno prisutan u obliku koenzima NAD / NADH ili flavoproteins FAD / FMN. Često su metalni ioni. Primjeri uključuju enzime kao što su tsitohromreduktazy, piruvat-dehidrogenaze, izocitrat dehidrogenaze, a također i mnoge jetrenih enzima (laktat dehidrogenaze, glutamat dehidrogenaze, i tako dalje. D.).

b) oksidaze. Brojni enzima katalizira adiciju kisika na vodika, pri čemu su reakcijski produkti mogu biti voda ili vodikov peroksid (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). Primjeri enzima citokrom-oksidaze, tirozinaze.

c) peroksidaze i katalaze - enzimi koji kataliziraju razgradnju _{H2O 2} za vodu i kisik.

g) oksigenaza. Ovi biokatalizatori ubrzati vezanje kisika na podlogu. Dofamingidroksilaza - jedan od primjera takvih enzima.

2. transferaza.

Ciljne enzimi iz ove skupine je prijenos ostataka iz tvari darovanog tvari za primatelja.

a) metiltransferaze. DNA metiltransferaze - ključni enzimi koji kontroliraju proces replikacije DNA. Metilacije nukleotida igra važnu ulogu u regulaciji rada nukleinske kiseline.

b) aciltransferaza. Enzimi iz ovog podskupine transportiraju od jedne molekule na drugom acil grupom. Primjeri acyltransferases: lecitin-kolesterol aciltransferaze (nosi funkcionalnu skupinu s masnom kiselinom na kolesterol), (lizofosfatidilholinatsiltransferaza acilna skupina se prenese lizofosfatidilkolin).

c) aminotransferaza - enzimi koji su uključeni u prevođenju aminokiselina. Primjeri enzima alanin aminotransferaze koji katalizira sintezu alanina iz piruvata i glutamata prenošenjem amino skupinu.

g) fosfotransferaze. Enzimi kataliziraju dodatak ove podskupine fosfatne skupine. Drugi naziv fosfotransferaza kinaze, je češći. Primjeri uključuju enzime poput heksokinas i aspartata, koji su pričvršćeni na heksoza fosfatnih ostataka (uglavnom glukoza) i asparaginska kiselina , redom.

3. Hidrolaze - klasa enzima koji kataliziraju cijepanje veza u molekuli, praćeno dodavanjem vode. Tvari koje pripadaju ovoj skupini - glavni probavni enzim.

a) esteraze - slomiti esterskih veza. Primjer - lipaze koji razgrađuju masti.

b) glikozidaza. Biokemije enzimi ove serije leži u uništavanju glikozidne veze polimera (oligosaharida i polisaharida). Primjeri: amilaze, sukraza, maltaza.

c) peptidaza - enzimi koji kataliziraju razgradnju proteina na aminokiseline. Peptidaze povezanih enzimi, kao što su pepsin, tripsin, kimotripsin, karboiksipeptidaza.

g) amidaze - cijepaju amidnih veza. Primjeri: .. arginaze, ureaza, glutaminaze itd Mnogi amidaze enzima nalaze se u ornitin ciklusa.

4. liaze - enzimi za funkcije slične hidrolaze, no u cijepanjem veze u molekulama ne konzumiraju vodu. Enzimi iz ove klase uvijek imaju dio dijela bez proteina, na primjer, u obliku vitamina B1 i B6.

a) dekarboksilaza. Ovi enzimi djeluju na C-C vezom. Primjeri su glutaminska kiselina dekarboksilaze ili piruvat dekarboksilaza.

b) hidrataze i dehidrataze - enzimi koji kataliziraju cijepanje C-O veze.

c) amidinski-liaze - uništavanje C-N vezu. Primjer: argininsuktsinatliaza.

g) R-O liaze. Takvi enzimi su obično cijepa fosfatne skupine od materijala podloge. Primjer: adenilil ciklazu.

Biokemija enzima temelji više na njihovoj strukturi

Sposobnost svakog enzima određuje pojedinca, samo njegovu inherentnu strukturu. Svaki enzim - prvenstveno proteina, a njegova struktura i stupanj savijanja igraju ključnu ulogu u određivanju svoju funkciju.

Svaki biokatalizator karakterizira prisutnost aktivnog centra, koji, zauzvrat, je podijeljen u nekoliko različitih funkcionalnih područja:

1) katalitički centar - poseban regija proteina, u kojem je enzim prianjanje na podlogu. Ovisno o konformaciji proteina molekule katalitičkog centra može imati različite oblike, koji bi trebao odgovarati na podlogu, kao i ključem. Tako složena struktura objašnjava zašto enzim proteina u tercijarne ili kvaterne stanju.

2) adsorpcija centar - služi kao „držač”. Ovdje, prije svega komunikacija odvija između molekule enzima i molekule supstrata. Međutim, veza koja tvori adsorpcije centar, vrlo slabi, a time i katalitička reakcija reverzibilna u ovoj fazi.

3) Alosteričke centri mogu se nalazi u aktivnom središtu, a preko cijele površine enzima. Njihova funkcija - regulacija enzima. Regulacija se odvija preko molekula inhibitora i aktivatora molekula.

Aktivator proteini vežu na molekule enzima, ubrzati svoj rad. Inhibitore, naprotiv, inhibiraju katalitičku aktivnost, a to se može dogoditi na dva načina: ili molekula veže na alosteričko središnjem dijelu aktivnog centra enzima (kompetitivna inhibicija) ili je vezan na drugi regiji proteina (nekonkurentna inhibicije). Kompetitivna inhibicija se smatra učinkovitiji. Nakon time zatvorenog prostora za vezivanje supstrata na enzim, a ovaj postupak je moguće samo u slučaju gotovo potpune podudarnosti molekule inhibitora, pri čemu nastaje aktivni centar.

Enzim često se ne sastoji od aminokiselina, ali također i druge organske i anorganske tvari. Prema tome, izolirani apoenzyme - proteinski dio koenzima - organski dio i kofaktor - anorganika. Koenzim mogu zastupati ulgevodami, masti, nukleinskih kiselina, vitamina. S druge strane, kofaktor - često je jedan nosivi metalni ioni. Aktivnost enzima se određuje po svojoj strukturi: Dodatne tvari uključeni u pripravak, mijenjati katalitička svojstva. Razne vrste enzima - je rezultat kombinacije svih ovih čimbenika čine kompleks.

Pravilnik o radu enzima

Enzimi kao biološki aktivnu tvar nije uvijek potrebno za tijelo. Biokemija enzima je da oni mogu u slučaju prekomjerne kataliza štete živim stanicama. Da bi se spriječile štetne učinke na tijelo enzima nužno na neki način reguliraju njihov rad.

T. Da. Enzimi su proteini u prirodi, oni lako uništavaju na visokim temperaturama. proces denaturacije je reverzibilan, ali može značajno utjecati na tvar.

pH vrijednost također igra važnu ulogu u regulaciji. Maksimalna aktivnost enzima se općenito opaža pri neutralnom pH (7,0-7,2). Također se enzimi koji rade samo u kiselim uvjetima, ili samo u alkalna. Tako, u staničnim lizosome održavati nizak pH, kod koje maksimalna aktivnost hidrolitičkih enzima. U slučaju slučajnog kontakta s citoplazmi, gdje je okolina je bliže neutralan, njihova aktivnost će se smanjiti. Takva zaštita od „samopoedaniya” temelji se na obilježjima hidrolaze.

To je vrijedno spomena o važnosti koenzima i kofaktor u sastavu enzima. Prisutnost vitamina ili metalnih iona značajno utjecati na funkcioniranje nekih specifičnih enzima.

Nomenklatura enzima

Svi enzimi tijela su odlukom njihova pripadnost bilo kojoj od klasa, kao i podlogu koja reagiraju. Ponekad sustavno nomenklatura koristi ne jedan nego dva supstrata u naslovu.

Primjeri imena nekih enzima:

1. Jetrenih enzima: laktat degidrogen aza-glutamat-aza-degidrogen.
2. Puni sustavno naziv enzima: laktat + NAD-aza -oksidoredukt.

Očuvane i trivijalnih imena, koji se ne pridržavaju pravila nomenklature. Primjeri su probavni enzimi: tripsin, kimotripsin, pepsin.

Proces sinteze enzima

Funkcije enzima određuju čak i na genetskoj razini. Budući da je molekula je i veliki -. Proteina, a njegova sinteza je točno isto kao i procesa transkripcije i translacije.

Sinteza enzima javlja kako slijedi. U početku, DNK pročitati podatke o željenoj enzima da se formira mRNA. Messenger RNA kodira sve aminokiseline koje su dio enzima. Regulacija enzima također mogu nastati na razini DNA, ako se produkt reakcije katalizira dovoljno transkripcije gena zaustavlja i naprotiv, ako postoji potreba u proizvodu, ona aktivira proces transkripcije.

Nakon što je mRNA je objavljen u citoplazmi, u sljedeću fazu - emitiranja. Na ribosomima endoplazmatski retikulum sintetizirati primarni lanac koji se sastoji od aminokiselina povezanih peptidnom vezom. Međutim, molekula proteina u primarnoj strukturi još ne može obavljati svoju enzimsku funkciju.

Aktivnost enzima ovisi o proteinskih struktura. Isti EPS protein pojavljuje uvijanje, čime se dobije prvu sekundarnu te tercijarnu strukturu. Sinteza nekih enzima je zaustavljena u ovoj fazi, a kako bi se poboljšala aktivnost katalizatora je često potrebno za pričvršćivanje i kofaktor koenzima.

U određenim područjima endoplazmatski retikulum dolazi vezani organske komponente enzima: šećeri, nukleinske kiseline, masti i vitamine. Neki enzimi ne mogu funkcionirati bez prisutnosti koenzima.

Kofaktor igra ključnu ulogu u formiranju u kvaterne strukture proteina. Neke od funkcija enzima su dostupni samo kada je organizacija proteina domene. Stoga je vrlo važno za njihovu prisutnost kvartarne strukture u kojoj je poveznica između više proteinskih globula je ion metala.

Višestruki oblici enzima

Postoje situacije kada je potrebno prisustvo nekoliko enzima koji kataliziraju istu reakciju, ali se razlikuju jedni od drugih u nekim aspektima. Na primjer, enzim može raditi na 20 stupnjeva, ali na 0 stupnjeva, on neće biti u mogućnosti obavljati svoje funkcije. Što učiniti u takvoj situaciji, u živom tijelu na niskim temperaturama?

Ovaj problem se lako rješava se prisustvo nekoliko enzima koji kataliziraju istu reakciju, ali u različitim uvjetima rada. Postoje dvije vrste višestrukih oblika enzima:

1. Izoenzima. Takvi proteini kodirani različitim genima, one se sastoje od različitih aminokiselina, ali kataliziraju istu reakciju.
2. Istina više oblika. Ovi proteini se transkribira iz istog gena, ali se javlja na ribosoma modifikacija peptida. Na izlazu proizvedeno više oblika istog enzima.

Kao rezultat toga, više oblike prve vrste se formira na genetskoj razini, kada je drugi - na post-translacijske.

značenje enzime

Primjena enzima u medicini svodi na izdavanju novih lijekova, u sklopu koje su supstance već u pravim količinama. Znanstvenici još nisu pronašli način da stimuliraju sintezu nedostaje enzima u tijelu, ali je sada široko distribuiran lijekove koji mogu učiniti za vrijeme trajanja njihovog nedostatak.

Različiti enzimi u ćeliju da kataliziraju veliki broj reakcija koje se odnose na održavanje života. Jedan od tih zastupnika su enizmov nukleaza grupe: endonukleaze i eksonukleaznog. Njihov rad je održavati konstantnu razinu nukleinskih kiselina u stanici, uklanjanje oštećene DNA i RNA.

Ne zaboravite o fenomenu zgrušavanja krvi. Kao učinkovita mjera zaštite, da se postupak kontrolira pomoću brojnih enzima. Glavni među njima je trombina, koja pretvara neaktivne proteina fibrinogena u fibrin aktivan. Njegova nit stvara neku vrstu mreže koja okružuje mjestu povrede žile, čime se sprječava prekomjerni gubitak krvi.

Enzimi se koriste u izradi vina, piva, proizvodnja mnogim mliječnim proizvodima. Za može koristiti alkohol iz kvasca glukoze, međutim, za uspješnu pojave ovog procesa i izvući dovoljno od njih.

Zanimljivosti o kojima niste znali

- Sve tjelesnih enzima imaju veliku masu - 5.000 do 1.000.000 Da. To je zbog prisutnosti proteina u molekuli. Za usporedbu, molekulska težina glukoze - 180 Da, i ugljični dioksid - ukupno 44 Da.

- Do sada je otvoreno više od 2000 enzime koji se nalaze u stanicama različitih organizama. Međutim, većina od tih tvari su još uvijek nije u potpunosti razumio.

- Aktivnost enzima se koristi za dobivanje učinkovitih prašaka za pranje. Evo, enzimi ispunjavaju istu ulogu kao u tijelu: oni razgrađuju organske tvari, a to svojstvo pomaže u borbi protiv mrlja. Preporučljivo je koristiti takav deterdžent na temperaturi ne višoj od 50 stupnjeva, jer to može ići u proces razgradnje.

- Prema statistikama, 20% ljudi u svijetu pati od nedostatka bilo kojeg enzima.

- O svojstvima enzima poznatih za dugo vremena, ali samo u 1897, ljudi su shvatili da ne kvasac i ekstrakt iz ćelija može se upotrijebiti za fermentaciju šećera u alkohol.